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《小分子与蛋白质作用的谱学及应用》阐述研究药物小分子与蛋白质相互作用的领域中所应用的多种谱学方法及计算机化学方法，其特点是既系统地介绍这些研究方法及技术的基本原理及应用，又以研究专题的形式从分子水平介绍药物小分子与蛋白质相互作用的研究实例，图文并茂，理论和实验并重。
目录
前言
第一部分 基础理论篇
第1章 绪论
1.1 引言
1.2 小分子物质与蛋白质相互作用的研究方法概述
1.2.1 蛋白质与药物小分子相互作用研究的常用方法
1.2.2 蛋白质与药物小分子相互作用研究的其他方法
参考文献
第2章 几种球状模型蛋白的结构及其性质
2.1 蛋白质的结构、功能和性质
2.1.1 蛋白质在生命过程中的作用
2.1.2 蛋白质的一般结构
2.1.3 蛋白质的性质
2.1.4 维系和稳定蛋白质高级结构的因素
2.1.5 球状蛋白分子结构的一般规律
2.2 血清白蛋白的结构、功能和性质
2.2.1 血清白蛋白的结构
2.2.2 血清白蛋白的生理功能
2.2.3 人血清白蛋白的晶体结构与活性部位的确定
2.3 人免疫球蛋白的结构、功能和性质
2.3.1 人免疫球蛋白的基本结构
2.3.2 免疫球蛋白的功能和性质
2.3.3 免疫球蛋白的活性部位
2.4 酶蛋白——溶菌酶的结构、功能和性质
2.4.1 溶菌酶的结构和性质
2.4.2 酶蛋白分子的功能
2.4.3 溶菌酶的活性与活性部位
参考文献
第3章 光谱学法
3.1 光谱分析法概述
3.1.1 光谱分析法基本原理
3.1.2 光谱分析法的分类
3.1.3 光谱分析法的特点和应用
3.2 紫外可见吸收光谱法
3.2.1 紫外可见吸收光谱法及其特点
3.2.2 紫外可见吸收光谱的产生
3.2.3 紫外可见吸收光谱测定及其表示方法
3.2.4 影响紫外可见吸收光谱的主要因素
3.2.5 紫外吸收光谱法在药物—蛋白质相互作用中的应用
3.3 分子荧光光谱法
3.3.1 荧光光谱法及其特点
3.3.2 荧光光谱的产生
3.3.3 荧光光谱测定及其表示方法
3.3.4 影响荧光光谱的主要因素
3.3.5 荧光光谱法在药物—蛋白质相互作用中的应用
3.4 瑞利共振光散射技术
3.4.1 瑞利共振光散射技术及其特点
3.4.2 瑞利共振光散射光谱的产生
3.4.3 瑞利共振光散射光谱的测定及其表示方法
3.4.4 影响瑞利光散射光谱的主要因素
3.4.5 共振光散射在药物—蛋白质相互作用中的应用
3.5 红外吸收光谱法
3.5.1 红外吸收光谱法及其特点
3.5.2 红外吸收光谱的产生
3.5.3 红外吸收光谱测定及其表示方法
3.5.4 影响红外吸收光谱的主要因素
3.5.5 红外光谱法在药物—蛋白质相互作用中的应用
3.6 拉曼光谱法
3.6.1 拉曼光谱法及其特点
3.6.2 拉曼光谱的产生
3.6.3 拉曼光谱与红外光谱的关系
3.6.4 拉曼光谱的测定及表示方法
3.6.5 影响拉曼光谱的主要因素
3.6.6 其他拉曼光谱技术
3.6.7 拉曼光谱在药物—蛋白质相互作用中的应用
3.7 激光散射法
3.7.1 激光散射法及其特点
3.7.2 激光散射光谱的产生及测定
3.7.3 激光散射光谱的分类
3.7.4 影响激光光散射光谱的主要因素
3.7.5 激光光散射在蛋白质及其与药物相互作用研究中的应用
3.8 圆二色谱法
3.8.1 圆二色谱法及其特点
3.8.2 圆二色谱的产生
3.8.3 圆二色谱的测定及其表示方法
3.8.4 影响圆二色谱的主要因素
3.8.5 圆二色谱在研究多肽和蛋白质二级结构方面的应用
参考文献
第4章 核磁共振波谱法
4.1 核磁共振波谱法及其特点
4.2 核磁共振波谱的产生
4.2.1 原子核自旋现象
4.2.2 核磁共振现象
4.2.3 弛豫过程
4.2.4 自旋偶合及自旋分裂
4.3 核磁共振波谱测定及其表示方法
4.3.1 化学位移
4.3.2 定性和定量分析
4.4 影响核磁共振波谱的主要因素
4.4.1 样品制备
4.4.2 实验参数设置
4.4.3 溶剂选择
4.4.4 影响化学位移的主要因素
4.5 核磁共振波谱在药物—蛋白质相互作用中的应用
4.5.1 表征蛋白质—配体相互作用的几个重要参数
4.5.2 研究蛋白质—配体相互作用的核磁共振波谱技术
参考文献
第5章 用于预测药物—蛋白质相互作用的计算机技术
5.1 定量结构—性质／活性关系
5.1.1 定量结构—性质／活性关系的特点
5.1.2 QSPR／QSAR研究的主要步骤
5.1.3 QSPR／QSAR研究中的主要结构特征
5.1.4 QSPR／QSAR研究中描述符选择方法
5.1.5 QSPR／QSAR研究中的建模方法
5.1.6 QSPR／QSAR在药物—蛋白质相互作用中的应用
5.2 分子对接技术
5.2.1 分子对接技术的发展与特点
5.2.2 分子对接的分类及方法
5.2.3 分子对接主要软件
5.2.4 分子对接在药物—蛋白质相互作用中的应用
参考文献
第二部分 研究专题篇
第6章 黄酮类化合物（山姜素和豆蔻明）与三种球状蛋白质相互作用的研究
6.1 两种同分异构体的黄酮化合物简介
6.2 山姜素和豆蔻明与人血清白蛋白（HSA）的相互作用研究
6.2.1 山姜素和豆蔻明与HSA相互作用的荧光猝灭机理
6.2.2 结合常数及结合位点数的计算
6.2.3 结合距离的计算
6.2.4 键合模式的确定
6.2.5 判定药物影响HSA二级结构的定性依据：同步荧光光谱与紫外光谱
6.2.6 判定药物影响HSA二级结构的定量依据：圆二色谱与红外光谱
6.2.7 药物在血清白蛋白上结合位置的确定
6.3 山姜素和豆蔻明与人免疫球蛋白（HIgG）的相互作用研究
6.3.1 山姜素和豆蔻明对HIgG的荧光猝灭作用
6.3.2 结合常数、结合位点数及结合距离的计算
6.3.3 键合模式的确定
6.3.4 判定药物影响HIgG二级结构的定性和定量依据
6.3.5 分子对接结果
6.4 山姜素和豆蔻明与溶菌酶（LYSO）的相互作用研究
6.4.1 山姜素和豆蔻明对LYSO的荧光猝灭作用
6.4.2 结合常数、结合位点数及结合距离的计算
6.4.3 键合模式的确定
6.4.4 判定药物影响LYSO二级结构的定性和定量依据
6.4.5 共存离子对药物—蛋白质相互作用的影响
参考文献
第7章 呋喃类化合物（补骨脂素和异补骨脂素）与HSA和HIgG相互作用的研究
7.1 两种同分异构体的呋喃类化合物简介
7.2 补骨脂素和异补骨脂素与HSA的相互作用研究
7.2.1 补骨脂素和异补骨脂素对HSA的荧光猝灭机理
7.2.2 结合参数的计算及键合模式的确定
7.2.3 判定药物影响HSA二级结构的定性依据：同步荧光光谱与紫外光谱
7.2.4 判定药物影响HSA二级结构的定量依据：圆二色谱与红外光谱
7.2.5 药物在血清白蛋白上结合位置的确定
7.3 补骨脂素和异补骨脂素与人免疫球蛋白（HIgG）的相互作用研究
7.3.1 补骨脂素和异补骨脂素对HIgG的荧光猝灭作用
7.3.2 结合参数及结合模式确定
7.3.3 判定药物影响HIgG二级结构的定性和定量依据
7.3.4 分子对接结果
参考文献
第8章 四种生物碱类化合物与血清白蛋白的相互作用
8.1 长春碱类及胡椒碱化合物简介
8.2 硫酸长春碱与SA相互作用的荧光光谱和紫外光谱
8.2.1 硫酸长春碱与SA相互作用的荧光光谱和紫外光谱
8.2.2 硫酸长春碱对SA的荧光猝灭机理的确定
8.2.3 结合常数及结合模式
8.2.4 共存离子对药物—蛋白质相互作用的影响
8.3 基于文多灵碱的荧光增敏法研究与血清白蛋白的键合
8.3.1 文多灵碱对SA的荧光增敏效应
8.3.2 文多灵碱—SA体系的紫外光谱图
8.3.3 文多灵碱与SA的结合参数与结合模式
8.3.4 确定文多灵碱在HSA的结合位置
8.3.5 共存离子对文多灵碱—BSA相互作用的影响
8.4 酒石酸长春质碱对BSA的键合研究
8.4.1 酒石酸长春质碱与BSA相互作用的荧光光谱和紫外光谱
8.4.2 酒石酸长春质碱对BSA的荧光猝灭机理
8.4.3 确定结合参数及作用力类型
8.4.4 共存离子对酒石酸长春质碱—BSA相互作用的影响
8.5 胡椒碱对血清白蛋白键和作用的研究
8.5.1 胡椒碱与SA相互作用的荧光光谱和紫外光谱
8.5.2 胡椒碱对SA的荧光猝灭机理
8.5.3 胡椒碱—SA体系的结合参数及模式的确定
8.5.4 胡椒碱键和HSA的位点确定
参考文献
第9章 醌类化合物（紫草素）与HSA和LYSO相互作用的研究
9.1 紫草素简介
9.2 紫草素与HSA和LYSO相互作用的荧光光谱及猝灭机理
9.3 结合参数及模式确定
9.4 判定紫草素影响蛋白质二级结构的定性依据和定量依据
9.5 紫草素在血清白蛋白上结合位置的确定
9.6 共存离子对紫草素—蛋白质相互作用的影响
参考文献
第10章 酚类化合物（愈创木酚）与HSA和HIgG相互作用的研究
10.1 愈创木酚简介
10.2 分子对接结果
10.3 愈创木酚与HSA和HIgG相互作用的荧光光谱和紫外光谱
10.4 愈创木酚与HSA和HIgG相互作用的荧光偏振研究
10.5 确定愈创木酚与蛋白质键合的结合常数与结合模式
10.6 判定愈创木酚影响蛋白质二级结构的定性依据和定量依据
参考文献
第11章 呫吨酮类化合物与HSA的相互作用
11.1 两种呫吨酮类化合物简介
11.2 DC及HM键合HSA的紫外光谱及荧光光谱
11.3 DC及HM对HSA的荧光猝灭机理
11.4 结合常数及键合位点数的计算
11.5 键合模式的确定
11.6 DC及HM键合HSA的位点竞争实验
11.7 分子对接结果
参考文献
第12章 一种新型聚酰亚胺与蛋白质的相互作用
12.1 聚酰亚胺化合物BAFP简介
12.2 BAFP与HSA、HIgG相互作用的荧光光谱和紫外光谱
12.3 BAFP与HSA、HIgG相互作用的红外光谱
12.4 BAFP与HSA、HIgG相互作用的键合参数及模式
12.5 BAFP在HSA、HIgG结合位置的确定
参考文献
第13章 药物小分子与蛋白质相互作用研究的前景及展望
参考文献
文摘
版权页：
插图：
生物体中最基本的物质是水、蛋白质和核酸。蛋白质是由20多种、为数成千上万的氨基酸按一定次序首尾相连所形成的、具有复杂结构、具有一定生物学功能的一类重要的生物高分子，是生命活动的主要承担者。生物体的各种活动，如生长、运动、呼吸、免疫消化、光合作用、对外界环境变化的感知以及作出必要的反应等，都必须依靠蛋白质来完成。蛋白质的结构极为复杂，通过X射线衍射分析和核磁共振（NMR）方法，已阐明了近9000种蛋白质的立体结构，不仅可以看到蛋白质精确的立体图像，而且可据此来理解蛋白质的功能。通过了解蛋白质的结构，有助于合理解释蛋白质与小分子键合的机理。
蛋白质的种类繁多，在复杂的有机体中各尽其能。对蛋白质的性质以及结构的研究，都是结合它们的功能来进行的。这些蛋白质中有的起催化作用，促进生物体内的新陈代谢；有的是抗体，负责预防疾病；有的是激素，在体内起各种调节作用；有的是载体，担负体内的呼吸或运输；有的是受体，接受并转换外界的化学或物理信息；有的是核酸结合蛋白，对信息的表达起调控作用；构成躯体的主要部分也是蛋白质，它们完成运动、收缩、保护、结缔等功能。
《小分子与蛋白质作用的谱学及应用》阐述研究药物小分子与蛋白质相互作用的领域中所应用的多种谱学方法及计算机化学方法，其特点是既系统地介绍这些研究方法及技术的基本原理及应用，又以研究专题的形式从分子水平介绍药物小分子与蛋白质相互作用的研究实例，图文并茂，理论和实验并重。
目录
前言
第一部分 基础理论篇
第1章 绪论
1.1 引言
1.2 小分子物质与蛋白质相互作用的研究方法概述
1.2.1 蛋白质与药物小分子相互作用研究的常用方法
1.2.2 蛋白质与药物小分子相互作用研究的其他方法
参考文献
第2章 几种球状模型蛋白的结构及其性质
2.1 蛋白质的结构、功能和性质
2.1.1 蛋白质在生命过程中的作用
2.1.2 蛋白质的一般结构
2.1.3 蛋白质的性质
2.1.4 维系和稳定蛋白质高级结构的因素
2.1.5 球状蛋白分子结构的一般规律
2.2 血清白蛋白的结构、功能和性质
2.2.1 血清白蛋白的结构
2.2.2 血清白蛋白的生理功能
2.2.3 人血清白蛋白的晶体结构与活性部位的确定
2.3 人免疫球蛋白的结构、功能和性质
2.3.1 人免疫球蛋白的基本结构
2.3.2 免疫球蛋白的功能和性质
2.3.3 免疫球蛋白的活性部位
2.4 酶蛋白——溶菌酶的结构、功能和性质
2.4.1 溶菌酶的结构和性质
2.4.2 酶蛋白分子的功能
2.4.3 溶菌酶的活性与活性部位
参考文献
第3章 光谱学法
3.1 光谱分析法概述
3.1.1 光谱分析法基本原理
3.1.2 光谱分析法的分类
3.1.3 光谱分析法的特点和应用
3.2 紫外可见吸收光谱法
3.2.1 紫外可见吸收光谱法及其特点
3.2.2 紫外可见吸收光谱的产生
3.2.3 紫外可见吸收光谱测定及其表示方法
3.2.4 影响紫外可见吸收光谱的主要因素
3.2.5 紫外吸收光谱法在药物—蛋白质相互作用中的应用
3.3 分子荧光光谱法
3.3.1 荧光光谱法及其特点
3.3.2 荧光光谱的产生
3.3.3 荧光光谱测定及其表示方法
3.3.4 影响荧光光谱的主要因素
3.3.5 荧光光谱法在药物—蛋白质相互作用中的应用
3.4 瑞利共振光散射技术
3.4.1 瑞利共振光散射技术及其特点
3.4.2 瑞利共振光散射光谱的产生
3.4.3 瑞利共振光散射光谱的测定及其表示方法
3.4.4 影响瑞利光散射光谱的主要因素
3.4.5 共振光散射在药物—蛋白质相互作用中的应用
3.5 红外吸收光谱法
3.5.1 红外吸收光谱法及其特点
3.5.2 红外吸收光谱的产生
3.5.3 红外吸收光谱测定及其表示方法
3.5.4 影响红外吸收光谱的主要因素
3.5.5 红外光谱法在药物—蛋白质相互作用中的应用
3.6 拉曼光谱法
3.6.1 拉曼光谱法及其特点
3.6.2 拉曼光谱的产生
3.6.3 拉曼光谱与红外光谱的关系
3.6.4 拉曼光谱的测定及表示方法
3.6.5 影响拉曼光谱的主要因素
3.6.6 其他拉曼光谱技术
3.6.7 拉曼光谱在药物—蛋白质相互作用中的应用
3.7 激光散射法
3.7.1 激光散射法及其特点
3.7.2 激光散射光谱的产生及测定
3.7.3 激光散射光谱的分类
3.7.4 影响激光光散射光谱的主要因素
3.7.5 激光光散射在蛋白质及其与药物相互作用研究中的应用
3.8 圆二色谱法
3.8.1 圆二色谱法及其特点
3.8.2 圆二色谱的产生
3.8.3 圆二色谱的测定及其表示方法
3.8.4 影响圆二色谱的主要因素
3.8.5 圆二色谱在研究多肽和蛋白质二级结构方面的应用
参考文献
第4章 核磁共振波谱法
4.1 核磁共振波谱法及其特点
4.2 核磁共振波谱的产生
4.2.1 原子核自旋现象
4.2.2 核磁共振现象
4.2.3 弛豫过程
4.2.4 自旋偶合及自旋分裂
4.3 核磁共振波谱测定及其表示方法
4.3.1 化学位移
4.3.2 定性和定量分析
4.4 影响核磁共振波谱的主要因素
4.4.1 样品制备
4.4.2 实验参数设置
4.4.3 溶剂选择
4.4.4 影响化学位移的主要因素
4.5 核磁共振波谱在药物—蛋白质相互作用中的应用
4.5.1 表征蛋白质—配体相互作用的几个重要参数
4.5.2 研究蛋白质—配体相互作用的核磁共振波谱技术
参考文献
第5章 用于预测药物—蛋白质相互作用的计算机技术
5.1 定量结构—性质／活性关系
5.1.1 定量结构—性质／活性关系的特点
5.1.2 QSPR／QSAR研究的主要步骤
5.1.3 QSPR／QSAR研究中的主要结构特征
5.1.4 QSPR／QSAR研究中描述符选择方法
5.1.5 QSPR／QSAR研究中的建模方法
5.1.6 QSPR／QSAR在药物—蛋白质相互作用中的应用
5.2 分子对接技术
5.2.1 分子对接技术的发展与特点
5.2.2 分子对接的分类及方法
5.2.3 分子对接主要软件
5.2.4 分子对接在药物—蛋白质相互作用中的应用
参考文献
第二部分 研究专题篇
第6章 黄酮类化合物（山姜素和豆蔻明）与三种球状蛋白质相互作用的研究
6.1 两种同分异构体的黄酮化合物简介
6.2 山姜素和豆蔻明与人血清白蛋白（HSA）的相互作用研究
6.2.1 山姜素和豆蔻明与HSA相互作用的荧光猝灭机理
6.2.2 结合常数及结合位点数的计算
6.2.3 结合距离的计算
6.2.4 键合模式的确定
6.2.5 判定药物影响HSA二级结构的定性依据：同步荧光光谱与紫外光谱
6.2.6 判定药物影响HSA二级结构的定量依据：圆二色谱与红外光谱
6.2.7 药物在血清白蛋白上结合位置的确定
6.3 山姜素和豆蔻明与人免疫球蛋白（HIgG）的相互作用研究
6.3.1 山姜素和豆蔻明对HIgG的荧光猝灭作用
6.3.2 结合常数、结合位点数及结合距离的计算
6.3.3 键合模式的确定
6.3.4 判定药物影响HIgG二级结构的定性和定量依据
6.3.5 分子对接结果
6.4 山姜素和豆蔻明与溶菌酶（LYSO）的相互作用研究
6.4.1 山姜素和豆蔻明对LYSO的荧光猝灭作用
6.4.2 结合常数、结合位点数及结合距离的计算
6.4.3 键合模式的确定
6.4.4 判定药物影响LYSO二级结构的定性和定量依据
6.4.5 共存离子对药物—蛋白质相互作用的影响
参考文献
第7章 呋喃类化合物（补骨脂素和异补骨脂素）与HSA和HIgG相互作用的研究
7.1 两种同分异构体的呋喃类化合物简介
7.2 补骨脂素和异补骨脂素与HSA的相互作用研究
7.2.1 补骨脂素和异补骨脂素对HSA的荧光猝灭机理
7.2.2 结合参数的计算及键合模式的确定
7.2.3 判定药物影响HSA二级结构的定性依据：同步荧光光谱与紫外光谱
7.2.4 判定药物影响HSA二级结构的定量依据：圆二色谱与红外光谱
7.2.5 药物在血清白蛋白上结合位置的确定
7.3 补骨脂素和异补骨脂素与人免疫球蛋白（HIgG）的相互作用研究
7.3.1 补骨脂素和异补骨脂素对HIgG的荧光猝灭作用
7.3.2 结合参数及结合模式确定
7.3.3 判定药物影响HIgG二级结构的定性和定量依据
7.3.4 分子对接结果
参考文献
第8章 四种生物碱类化合物与血清白蛋白的相互作用
8.1 长春碱类及胡椒碱化合物简介
8.2 硫酸长春碱与SA相互作用的荧光光谱和紫外光谱
8.2.1 硫酸长春碱与SA相互作用的荧光光谱和紫外光谱
8.2.2 硫酸长春碱对SA的荧光猝灭机理的确定
8.2.3 结合常数及结合模式
8.2.4 共存离子对药物—蛋白质相互作用的影响
8.3 基于文多灵碱的荧光增敏法研究与血清白蛋白的键合
8.3.1 文多灵碱对SA的荧光增敏效应
8.3.2 文多灵碱—SA体系的紫外光谱图
8.3.3 文多灵碱与SA的结合参数与结合模式
8.3.4 确定文多灵碱在HSA的结合位置
8.3.5 共存离子对文多灵碱—BSA相互作用的影响
8.4 酒石酸长春质碱对BSA的键合研究
8.4.1 酒石酸长春质碱与BSA相互作用的荧光光谱和紫外光谱
8.4.2 酒石酸长春质碱对BSA的荧光猝灭机理
8.4.3 确定结合参数及作用力类型
8.4.4 共存离子对酒石酸长春质碱—BSA相互作用的影响
8.5 胡椒碱对血清白蛋白键和作用的研究
8.5.1 胡椒碱与SA相互作用的荧光光谱和紫外光谱
8.5.2 胡椒碱对SA的荧光猝灭机理
8.5.3 胡椒碱—SA体系的结合参数及模式的确定
8.5.4 胡椒碱键和HSA的位点确定
参考文献
第9章 醌类化合物（紫草素）与HSA和LYSO相互作用的研究
9.1 紫草素简介
9.2 紫草素与HSA和LYSO相互作用的荧光光谱及猝灭机理
9.3 结合参数及模式确定
9.4 判定紫草素影响蛋白质二级结构的定性依据和定量依据
9.5 紫草素在血清白蛋白上结合位置的确定
9.6 共存离子对紫草素—蛋白质相互作用的影响
参考文献
第10章 酚类化合物（愈创木酚）与HSA和HIgG相互作用的研究
10.1 愈创木酚简介
10.2 分子对接结果
10.3 愈创木酚与HSA和HIgG相互作用的荧光光谱和紫外光谱
10.4 愈创木酚与HSA和HIgG相互作用的荧光偏振研究
10.5 确定愈创木酚与蛋白质键合的结合常数与结合模式
10.6 判定愈创木酚影响蛋白质二级结构的定性依据和定量依据
参考文献
第11章 呫吨酮类化合物与HSA的相互作用
11.1 两种呫吨酮类化合物简介
11.2 DC及HM键合HSA的紫外光谱及荧光光谱
11.3 DC及HM对HSA的荧光猝灭机理
11.4 结合常数及键合位点数的计算
11.5 键合模式的确定
11.6 DC及HM键合HSA的位点竞争实验
11.7 分子对接结果
参考文献
第12章 一种新型聚酰亚胺与蛋白质的相互作用
12.1 聚酰亚胺化合物BAFP简介
12.2 BAFP与HSA、HIgG相互作用的荧光光谱和紫外光谱
12.3 BAFP与HSA、HIgG相互作用的红外光谱
12.4 BAFP与HSA、HIgG相互作用的键合参数及模式
12.5 BAFP在HSA、HIgG结合位置的确定
参考文献
第13章 药物小分子与蛋白质相互作用研究的前景及展望
参考文献
文摘
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生物体中最基本的物质是水、蛋白质和核酸。蛋白质是由20多种、为数成千上万的氨基酸按一定次序首尾相连所形成的、具有复杂结构、具有一定生物学功能的一类重要的生物高分子，是生命活动的主要承担者。生物体的各种活动，如生长、运动、呼吸、免疫消化、光合作用、对外界环境变化的感知以及作出必要的反应等，都必须依靠蛋白质来完成。蛋白质的结构极为复杂，通过X射线衍射分析和核磁共振（NMR）方法，已阐明了近9000种蛋白质的立体结构，不仅可以看到蛋白质精确的立体图像，而且可据此来理解蛋白质的功能。通过了解蛋白质的结构，有助于合理解释蛋白质与小分子键合的机理。
蛋白质的种类繁多，在复杂的有机体中各尽其能。对蛋白质的性质以及结构的研究，都是结合它们的功能来进行的。这些蛋白质中有的起催化作用，促进生物体内的新陈代谢；有的是抗体，负责预防疾病；有的是激素，在体内起各种调节作用；有的是载体，担负体内的呼吸或运输；有的是受体，接受并转换外界的化学或物理信息；有的是核酸结合蛋白，对信息的表达起调控作用；构成躯体的主要部分也是蛋白质，它们完成运动、收缩、保护、结缔等功能。
| ISBN | 9787030339263 |
|---|---|
| 出版社 | 科学出版社 |
| 作者 | 胡之德;舒火明;何文英 |
| 尺寸 | 16 |